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# Assigned chemical shift lists #
###################################
###################################################################
# Chemical Shift Ambiguity Index Value Definitions #
# #
# The values other than 1 are used for those atoms with different #
# chemical shifts that cannot be assigned to stereospecific atoms #
# or to specific residues or chains. #
# #
# Index Value Definition #
# #
# 1 Unique (including isolated methyl protons, #
# geminal atoms, and geminal methyl #
# groups with identical chemical shifts) #
# (e.g. ILE HD11, HD12, HD13 protons) #
# 2 Ambiguity of geminal atoms or geminal methyl #
# proton groups (e.g. ASP HB2 and HB3 #
# protons, LEU CD1 and CD2 carbons, or #
# LEU HD11, HD12, HD13 and HD21, HD22, #
# HD23 methyl protons) #
# 3 Aromatic atoms on opposite sides of #
# symmetrical rings (e.g. TYR HE1 and HE2 #
# protons) #
# 4 Intraresidue ambiguities (e.g. LYS HG and #
# HD protons or TRP HZ2 and HZ3 protons) #
# 5 Interresidue ambiguities (LYS 12 vs. LYS 27) #
# 6 Intermolecular ambiguities (e.g. ASP 31 CA #
# in monomer 1 and ASP 31 CA in monomer 2 #
# of an asymmetrical homodimer, duplex #
# DNA assignments, or other assignments #
# that may apply to atoms in one or more #
# molecule in the molecular assembly) #
# 9 Ambiguous, specific ambiguity not defined #
# #
###################################################################
save_assigned_chemical_shifts_1
_Assigned_chem_shift_list.Sf_category assigned_chemical_shifts
_Assigned_chem_shift_list.Sf_framecode assigned_chemical_shifts_1
_Assigned_chem_shift_list.Entry_ID 30955
_Assigned_chem_shift_list.ID 1
_Assigned_chem_shift_list.Name .
_Assigned_chem_shift_list.Sample_condition_list_ID 1
_Assigned_chem_shift_list.Sample_condition_list_label $sample_conditions_1
_Assigned_chem_shift_list.Chem_shift_reference_ID 1
_Assigned_chem_shift_list.Chem_shift_reference_label $chem_shift_reference_1
_Assigned_chem_shift_list.Chem_shift_1H_err .
_Assigned_chem_shift_list.Chem_shift_13C_err .
_Assigned_chem_shift_list.Chem_shift_15N_err .
_Assigned_chem_shift_list.Chem_shift_31P_err .
_Assigned_chem_shift_list.Chem_shift_2H_err .
_Assigned_chem_shift_list.Chem_shift_19F_err .
_Assigned_chem_shift_list.Error_derivation_method .
_Assigned_chem_shift_list.Details .
_Assigned_chem_shift_list.Text_data_format .
_Assigned_chem_shift_list.Text_data .
loop_
_Chem_shift_experiment.Experiment_ID
_Chem_shift_experiment.Experiment_name
_Chem_shift_experiment.Sample_ID
_Chem_shift_experiment.Sample_label
_Chem_shift_experiment.Sample_state
_Chem_shift_experiment.Entry_ID
_Chem_shift_experiment.Assigned_chem_shift_list_ID
1 '2D CORD 25 ms' . . . 30955 1
2 '2D CORD 100 ms' . . . 30955 1
3 '2D CORD 250 ms' . . . 30955 1
4 '2D CORD 500 ms' . . . 30955 1
5 '2D NCACX 25 ms' . . . 30955 1
6 '2D NCOCX 25 ms' . . . 30955 1
7 '2D CP RFDR' . . . 30955 1
8 '2D hNH HETCOR' . . . 30955 1
9 '2D hCH HETCOR' . . . 30955 1
10 '3D hCANH' . . . 30955 1
11 '3D hCONH' . . . 30955 1
stop_
loop_
_Atom_chem_shift.ID
_Atom_chem_shift.Assembly_atom_ID
_Atom_chem_shift.Entity_assembly_ID
_Atom_chem_shift.Entity_assembly_asym_ID
_Atom_chem_shift.Entity_ID
_Atom_chem_shift.Comp_index_ID
_Atom_chem_shift.Seq_ID
_Atom_chem_shift.Comp_ID
_Atom_chem_shift.Atom_ID
_Atom_chem_shift.Atom_type
_Atom_chem_shift.Atom_isotope_number
_Atom_chem_shift.Val
_Atom_chem_shift.Val_err
_Atom_chem_shift.Assign_fig_of_merit
_Atom_chem_shift.Ambiguity_code
_Atom_chem_shift.Ambiguity_set_ID
_Atom_chem_shift.Occupancy
_Atom_chem_shift.Resonance_ID
_Atom_chem_shift.Auth_entity_assembly_ID
_Atom_chem_shift.Auth_asym_ID
_Atom_chem_shift.Auth_seq_ID
_Atom_chem_shift.Auth_comp_ID
_Atom_chem_shift.Auth_atom_ID
_Atom_chem_shift.Details
_Atom_chem_shift.Entry_ID
_Atom_chem_shift.Assigned_chem_shift_list_ID
1 . 1 . 1 4 4 PRO C C 13 176.800 0.00 . . . . . . A 4 PRO C . 30955 1
2 . 1 . 1 4 4 PRO CA C 13 61.293 0.04 . . . . . . A 4 PRO CA . 30955 1
3 . 1 . 1 4 4 PRO CB C 13 31.423 0.04 . . . . . . A 4 PRO CB . 30955 1
4 . 1 . 1 4 4 PRO CG C 13 27.278 0.05 . . . . . . A 4 PRO CG . 30955 1
5 . 1 . 1 4 4 PRO CD C 13 52.345 0.09 . . . . . . A 4 PRO CD . 30955 1
6 . 1 . 1 4 4 PRO N N 15 137.160 0.00 . . . . . . A 4 PRO N . 30955 1
7 . 1 . 1 5 5 GLN C C 13 177.359 0.00 . . . . . . A 5 GLN C . 30955 1
8 . 1 . 1 5 5 GLN CA C 13 54.824 0.08 . . . . . . A 5 GLN CA . 30955 1
9 . 1 . 1 5 5 GLN CB C 13 27.987 0.00 . . . . . . A 5 GLN CB . 30955 1
10 . 1 . 1 5 5 GLN CG C 13 35.449 0.01 . . . . . . A 5 GLN CG . 30955 1
11 . 1 . 1 5 5 GLN N N 15 129.488 0.04 . . . . . . A 5 GLN N . 30955 1
12 . 1 . 1 6 6 GLY C C 13 174.713 0.17 . . . . . . A 6 GLY C . 30955 1
13 . 1 . 1 6 6 GLY CA C 13 47.234 0.12 . . . . . . A 6 GLY CA . 30955 1
14 . 1 . 1 6 6 GLY N N 15 109.047 0.05 . . . . . . A 6 GLY N . 30955 1
15 . 1 . 1 7 7 LEU H H 1 8.221 0.00 . . . . . . A 7 LEU H . 30955 1
16 . 1 . 1 7 7 LEU C C 13 176.603 0.08 . . . . . . A 7 LEU C . 30955 1
17 . 1 . 1 7 7 LEU CA C 13 53.178 0.11 . . . . . . A 7 LEU CA . 30955 1
18 . 1 . 1 7 7 LEU CB C 13 41.173 0.11 . . . . . . A 7 LEU CB . 30955 1
19 . 1 . 1 7 7 LEU CG C 13 26.656 0.06 . . . . . . A 7 LEU CG . 30955 1
20 . 1 . 1 7 7 LEU CD1 C 13 24.622 0.01 . . . . . . A 7 LEU CD1 . 30955 1
21 . 1 . 1 7 7 LEU CD2 C 13 22.905 0.04 . . . . . . A 7 LEU CD2 . 30955 1
22 . 1 . 1 7 7 LEU N N 15 122.272 0.03 . . . . . . A 7 LEU N . 30955 1
23 . 1 . 1 8 8 PRO C C 13 179.036 0.04 . . . . . . A 8 PRO C . 30955 1
24 . 1 . 1 8 8 PRO CA C 13 62.874 0.03 . . . . . . A 8 PRO CA . 30955 1
25 . 1 . 1 8 8 PRO CB C 13 32.740 0.03 . . . . . . A 8 PRO CB . 30955 1
26 . 1 . 1 8 8 PRO CG C 13 26.275 0.08 . . . . . . A 8 PRO CG . 30955 1
27 . 1 . 1 8 8 PRO CD C 13 50.203 0.04 . . . . . . A 8 PRO CD . 30955 1
28 . 1 . 1 8 8 PRO N N 15 132.779 0.15 . . . . . . A 8 PRO N . 30955 1
29 . 1 . 1 9 9 ASN H H 1 8.329 0.00 . . . . . . A 9 ASN H . 30955 1
30 . 1 . 1 9 9 ASN C C 13 175.507 0.03 . . . . . . A 9 ASN C . 30955 1
31 . 1 . 1 9 9 ASN CA C 13 53.358 0.01 . . . . . . A 9 ASN CA . 30955 1
32 . 1 . 1 9 9 ASN CB C 13 39.037 0.06 . . . . . . A 9 ASN CB . 30955 1
33 . 1 . 1 9 9 ASN CG C 13 177.545 0.12 . . . . . . A 9 ASN CG . 30955 1
34 . 1 . 1 9 9 ASN N N 15 117.746 0.27 . . . . . . A 9 ASN N . 30955 1
35 . 1 . 1 10 10 ASN H H 1 8.247 0.00 . . . . . . A 10 ASN H . 30955 1
36 . 1 . 1 10 10 ASN C C 13 175.693 0.02 . . . . . . A 10 ASN C . 30955 1
37 . 1 . 1 10 10 ASN CA C 13 52.930 0.08 . . . . . . A 10 ASN CA . 30955 1
38 . 1 . 1 10 10 ASN CB C 13 38.715 0.12 . . . . . . A 10 ASN CB . 30955 1
39 . 1 . 1 10 10 ASN CG C 13 177.485 0.01 . . . . . . A 10 ASN CG . 30955 1
40 . 1 . 1 10 10 ASN N N 15 119.729 0.02 . . . . . . A 10 ASN N . 30955 1
41 . 1 . 1 11 11 THR H H 1 8.798 0.00 . . . . . . A 11 THR H . 30955 1
42 . 1 . 1 11 11 THR C C 13 175.217 0.02 . . . . . . A 11 THR C . 30955 1
43 . 1 . 1 11 11 THR CA C 13 61.035 0.03 . . . . . . A 11 THR CA . 30955 1
44 . 1 . 1 11 11 THR CB C 13 70.416 0.09 . . . . . . A 11 THR CB . 30955 1
45 . 1 . 1 11 11 THR CG2 C 13 22.135 0.09 . . . . . . A 11 THR CG2 . 30955 1
46 . 1 . 1 11 11 THR N N 15 118.834 0.04 . . . . . . A 11 THR N . 30955 1
47 . 1 . 1 12 12 ALA H H 1 8.377 0.00 . . . . . . A 12 ALA H . 30955 1
48 . 1 . 1 12 12 ALA C C 13 177.236 0.01 . . . . . . A 12 ALA C . 30955 1
49 . 1 . 1 12 12 ALA CA C 13 51.139 0.12 . . . . . . A 12 ALA CA . 30955 1
50 . 1 . 1 12 12 ALA CB C 13 20.978 0.11 . . . . . . A 12 ALA CB . 30955 1
51 . 1 . 1 12 12 ALA N N 15 127.538 0.15 . . . . . . A 12 ALA N . 30955 1
52 . 1 . 1 13 13 SER H H 1 8.140 0.00 . . . . . . A 13 SER H . 30955 1
53 . 1 . 1 13 13 SER C C 13 176.987 0.01 . . . . . . A 13 SER C . 30955 1
54 . 1 . 1 13 13 SER CA C 13 57.826 0.08 . . . . . . A 13 SER CA . 30955 1
55 . 1 . 1 13 13 SER CB C 13 63.542 0.09 . . . . . . A 13 SER CB . 30955 1
56 . 1 . 1 13 13 SER N N 15 113.161 0.10 . . . . . . A 13 SER N . 30955 1
57 . 1 . 1 14 14 TRP H H 1 10.343 0.00 . . . . . . A 14 TRP H . 30955 1
58 . 1 . 1 14 14 TRP HE1 H 1 9.900 0.00 . . . . . . A 14 TRP HE1 . 30955 1
59 . 1 . 1 14 14 TRP C C 13 174.249 0.01 . . . . . . A 14 TRP C . 30955 1
60 . 1 . 1 14 14 TRP CA C 13 61.256 0.10 . . . . . . A 14 TRP CA . 30955 1
61 . 1 . 1 14 14 TRP CB C 13 30.691 0.11 . . . . . . A 14 TRP CB . 30955 1
62 . 1 . 1 14 14 TRP CD1 C 13 125.483 0.08 . . . . . . A 14 TRP CD1 . 30955 1
63 . 1 . 1 14 14 TRP CE2 C 13 139.351 0.14 . . . . . . A 14 TRP CE2 . 30955 1
64 . 1 . 1 14 14 TRP CZ2 C 13 114.669 0.09 . . . . . . A 14 TRP CZ2 . 30955 1
65 . 1 . 1 14 14 TRP N N 15 127.512 0.19 . . . . . . A 14 TRP N . 30955 1
66 . 1 . 1 14 14 TRP NE1 N 15 127.012 0.06 . . . . . . A 14 TRP NE1 . 30955 1
67 . 1 . 1 15 15 PHE H H 1 7.957 0.00 . . . . . . A 15 PHE H . 30955 1
68 . 1 . 1 15 15 PHE C C 13 174.083 0.04 . . . . . . A 15 PHE C . 30955 1
69 . 1 . 1 15 15 PHE CA C 13 55.606 0.06 . . . . . . A 15 PHE CA . 30955 1
70 . 1 . 1 15 15 PHE CB C 13 43.211 0.06 . . . . . . A 15 PHE CB . 30955 1
71 . 1 . 1 15 15 PHE CG C 13 140.123 0.31 . . . . . . A 15 PHE CG . 30955 1
72 . 1 . 1 15 15 PHE CD1 C 13 132.780 0.00 . . . . . . A 15 PHE CD1 . 30955 1
73 . 1 . 1 15 15 PHE CD2 C 13 132.714 0.14 . . . . . . A 15 PHE CD2 . 30955 1
74 . 1 . 1 15 15 PHE CE1 C 13 131.849 0.11 . . . . . . A 15 PHE CE1 . 30955 1
75 . 1 . 1 15 15 PHE CE2 C 13 131.809 0.08 . . . . . . A 15 PHE CE2 . 30955 1
76 . 1 . 1 15 15 PHE CZ C 13 129.367 0.07 . . . . . . A 15 PHE CZ . 30955 1
77 . 1 . 1 15 15 PHE N N 15 113.768 0.01 . . . . . . A 15 PHE N . 30955 1
78 . 1 . 1 16 16 THR H H 1 8.076 0.00 . . . . . . A 16 THR H . 30955 1
79 . 1 . 1 16 16 THR C C 13 174.270 0.01 . . . . . . A 16 THR C . 30955 1
80 . 1 . 1 16 16 THR CA C 13 62.811 0.10 . . . . . . A 16 THR CA . 30955 1
81 . 1 . 1 16 16 THR CB C 13 69.977 0.15 . . . . . . A 16 THR CB . 30955 1
82 . 1 . 1 16 16 THR CG2 C 13 23.958 0.07 . . . . . . A 16 THR CG2 . 30955 1
83 . 1 . 1 16 16 THR N N 15 112.868 0.12 . . . . . . A 16 THR N . 30955 1
84 . 1 . 1 17 17 ALA H H 1 8.346 0.00 . . . . . . A 17 ALA H . 30955 1
85 . 1 . 1 17 17 ALA C C 13 177.910 0.03 . . . . . . A 17 ALA C . 30955 1
86 . 1 . 1 17 17 ALA CA C 13 51.853 0.08 . . . . . . A 17 ALA CA . 30955 1
87 . 1 . 1 17 17 ALA CB C 13 19.830 0.10 . . . . . . A 17 ALA CB . 30955 1
88 . 1 . 1 17 17 ALA N N 15 118.966 0.11 . . . . . . A 17 ALA N . 30955 1
89 . 1 . 1 18 18 LEU H H 1 8.557 0.00 . . . . . . A 18 LEU H . 30955 1
90 . 1 . 1 18 18 LEU C C 13 174.159 0.01 . . . . . . A 18 LEU C . 30955 1
91 . 1 . 1 18 18 LEU CA C 13 54.092 0.12 . . . . . . A 18 LEU CA . 30955 1
92 . 1 . 1 18 18 LEU CB C 13 45.011 0.09 . . . . . . A 18 LEU CB . 30955 1
93 . 1 . 1 18 18 LEU CG C 13 27.293 0.08 . . . . . . A 18 LEU CG . 30955 1
94 . 1 . 1 18 18 LEU CD1 C 13 25.986 0.10 . . . . . . A 18 LEU CD1 . 30955 1
95 . 1 . 1 18 18 LEU CD2 C 13 24.690 0.02 . . . . . . A 18 LEU CD2 . 30955 1
96 . 1 . 1 18 18 LEU N N 15 119.471 0.03 . . . . . . A 18 LEU N . 30955 1
97 . 1 . 1 19 19 THR H H 1 7.746 0.00 . . . . . . A 19 THR H . 30955 1
98 . 1 . 1 19 19 THR C C 13 174.600 0.03 . . . . . . A 19 THR C . 30955 1
99 . 1 . 1 19 19 THR CA C 13 63.732 0.08 . . . . . . A 19 THR CA . 30955 1
100 . 1 . 1 19 19 THR CB C 13 69.051 0.11 . . . . . . A 19 THR CB . 30955 1
101 . 1 . 1 19 19 THR CG2 C 13 22.577 0.09 . . . . . . A 19 THR CG2 . 30955 1
102 . 1 . 1 19 19 THR N N 15 117.532 0.05 . . . . . . A 19 THR N . 30955 1
103 . 1 . 1 20 20 GLN H H 1 8.802 0.00 . . . . . . A 20 GLN H . 30955 1
104 . 1 . 1 20 20 GLN HE21 H 1 6.884 0.00 . . . . . . A 20 GLN HE21 . 30955 1
105 . 1 . 1 20 20 GLN C C 13 174.027 0.08 . . . . . . A 20 GLN C . 30955 1
106 . 1 . 1 20 20 GLN CA C 13 53.884 0.09 . . . . . . A 20 GLN CA . 30955 1
107 . 1 . 1 20 20 GLN CB C 13 30.610 0.05 . . . . . . A 20 GLN CB . 30955 1
108 . 1 . 1 20 20 GLN CG C 13 32.294 0.10 . . . . . . A 20 GLN CG . 30955 1
109 . 1 . 1 20 20 GLN CD C 13 181.201 0.01 . . . . . . A 20 GLN CD . 30955 1
110 . 1 . 1 20 20 GLN N N 15 127.902 0.15 . . . . . . A 20 GLN N . 30955 1
111 . 1 . 1 20 20 GLN NE2 N 15 110.775 0.06 . . . . . . A 20 GLN NE2 . 30955 1
112 . 1 . 1 21 21 HIS H H 1 8.636 0.00 . . . . . . A 21 HIS H . 30955 1
113 . 1 . 1 21 21 HIS C C 13 175.721 0.02 . . . . . . A 21 HIS C . 30955 1
114 . 1 . 1 21 21 HIS CA C 13 57.202 0.20 . . . . . . A 21 HIS CA . 30955 1
115 . 1 . 1 21 21 HIS CB C 13 31.310 0.12 . . . . . . A 21 HIS CB . 30955 1
116 . 1 . 1 21 21 HIS CG C 13 126.541 0.19 . . . . . . A 21 HIS CG . 30955 1
117 . 1 . 1 21 21 HIS CD2 C 13 112.557 0.09 . . . . . . A 21 HIS CD2 . 30955 1
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121 . 1 . 1 22 22 GLY C C 13 174.526 0.02 . . . . . . A 22 GLY C . 30955 1
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526 . 1 . 1 81 81 ALA H H 1 7.332 0.00 . . . . . . A 81 ALA H . 30955 1
527 . 1 . 1 81 81 ALA C C 13 177.248 0.04 . . . . . . A 81 ALA C . 30955 1
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529 . 1 . 1 81 81 ALA CB C 13 18.524 0.14 . . . . . . A 81 ALA CB . 30955 1
530 . 1 . 1 81 81 ALA N N 15 125.662 0.16 . . . . . . A 81 ALA N . 30955 1
531 . 1 . 1 82 82 GLY H H 1 7.708 0.00 . . . . . . A 82 GLY H . 30955 1
532 . 1 . 1 82 82 GLY C C 13 173.607 0.00 . . . . . . A 82 GLY C . 30955 1
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798 . 1 . 1 123 123 LEU CD1 C 13 26.063 0.05 . . . . . . A 123 LEU CD1 . 30955 1
799 . 1 . 1 123 123 LEU CD2 C 13 22.849 0.11 . . . . . . A 123 LEU CD2 . 30955 1
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803 . 1 . 1 124 124 PRO CG C 13 27.817 0.02 . . . . . . A 124 PRO CG . 30955 1
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