################################### # Assigned chemical shift lists # ################################### ################################################################### # Chemical Shift Ambiguity Index Value Definitions # # # # The values other than 1 are used for those atoms with different # # chemical shifts that cannot be assigned to stereospecific atoms # # or to specific residues or chains. # # # # Index Value Definition # # # # 1 Unique (including isolated methyl protons, # # geminal atoms, and geminal methyl # # groups with identical chemical shifts) # # (e.g. ILE HD11, HD12, HD13 protons) # # 2 Ambiguity of geminal atoms or geminal methyl # # proton groups (e.g. ASP HB2 and HB3 # # protons, LEU CD1 and CD2 carbons, or # # LEU HD11, HD12, HD13 and HD21, HD22, # # HD23 methyl protons) # # 3 Aromatic atoms on opposite sides of # # symmetrical rings (e.g. TYR HE1 and HE2 # # protons) # # 4 Intraresidue ambiguities (e.g. LYS HG and # # HD protons or TRP HZ2 and HZ3 protons) # # 5 Interresidue ambiguities (LYS 12 vs. LYS 27) # # 6 Intermolecular ambiguities (e.g. ASP 31 CA # # in monomer 1 and ASP 31 CA in monomer 2 # # of an asymmetrical homodimer, duplex # # DNA assignments, or other assignments # # that may apply to atoms in one or more # # molecule in the molecular assembly) # # 9 Ambiguous, specific ambiguity not defined # # # ################################################################### save_assigned_chemical_shifts_1 _Assigned_chem_shift_list.Sf_category assigned_chemical_shifts _Assigned_chem_shift_list.Sf_framecode assigned_chemical_shifts_1 _Assigned_chem_shift_list.Entry_ID 50195 _Assigned_chem_shift_list.ID 1 _Assigned_chem_shift_list.Name Skp_A108L_assi _Assigned_chem_shift_list.Sample_condition_list_ID 1 _Assigned_chem_shift_list.Sample_condition_list_label $sample_conditions_1 _Assigned_chem_shift_list.Chem_shift_reference_ID 1 _Assigned_chem_shift_list.Chem_shift_reference_label $chem_shift_reference_1 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CB C 13 60.95 0.3 . 1 . . . . . 53 SER CB . 50195 1 157 . 1 . 1 74 74 SER N N 15 117.37899 0.3 . 1 . . . . . 53 SER N . 50195 1 158 . 1 . 1 75 75 MET H H 1 8.19812 0.02 . 1 . . . . . 54 MET H . 50195 1 159 . 1 . 1 75 75 MET CA C 13 54.03 0.3 . 1 . . . . . 54 MET CA . 50195 1 160 . 1 . 1 75 75 MET CB C 13 29.46 0.3 . 1 . . . . . 54 MET CB . 50195 1 161 . 1 . 1 75 75 MET N N 15 123.13081 0.3 . 1 . . . . . 54 MET N . 50195 1 162 . 1 . 1 77 77 ALA H H 1 8.23037 0.02 . 1 . . . . . 56 ALA H . 50195 1 163 . 1 . 1 77 77 ALA CA C 13 49.87 0.3 . 1 . . . . . 56 ALA CA . 50195 1 164 . 1 . 1 77 77 ALA CB C 13 16.13 0.3 . 1 . . . . . 56 ALA CB . 50195 1 165 . 1 . 1 77 77 ALA N N 15 124.98972 0.3 . 1 . . . . . 56 ALA N . 50195 1 166 . 1 . 1 78 78 GLY H H 1 8.31726 0.02 . 1 . . . . . 57 GLY H . 50195 1 167 . 1 . 1 78 78 GLY CA C 13 45.34 0.3 . 1 . . . . . 57 GLY CA . 50195 1 168 . 1 . 1 78 78 GLY N N 15 109.10001 0.3 . 1 . . . . . 57 GLY N . 50195 1 169 . 1 . 1 79 79 SER H H 1 8.122 0.02 . 1 . . . . . 58 SER H . 50195 1 170 . 1 . 1 79 79 SER CA C 13 60 0.3 . 1 . . . . . 58 SER CA . 50195 1 171 . 1 . 1 79 79 SER CB C 13 63.8 0.3 . 1 . . . . . 58 SER CB . 50195 1 172 . 1 . 1 79 79 SER N N 15 116.168 0.3 . 1 . . . . . 58 SER N . 50195 1 173 . 1 . 1 81 81 ARG H H 1 8.3701 0.02 . 1 . . . . . 60 ARG H . 50195 1 174 . 1 . 1 81 81 ARG CA C 13 55.05 0.3 . 1 . . . . . 60 ARG CA . 50195 1 175 . 1 . 1 81 81 ARG CB C 13 26.61 0.3 . 1 . . . . . 60 ARG CB . 50195 1 176 . 1 . 1 81 81 ARG N N 15 121.86405 0.3 . 1 . . . . . 60 ARG N . 50195 1 177 . 1 . 1 82 82 THR H H 1 8.1262 0.02 . 1 . . . . . 61 THR H . 50195 1 178 . 1 . 1 82 82 THR CA C 13 61.43 0.3 . 1 . . . . . 61 THR CA . 50195 1 179 . 1 . 1 82 82 THR CB C 13 66.78 0.3 . 1 . . . . . 61 THR CB . 50195 1 180 . 1 . 1 82 82 THR N N 15 115.38113 0.3 . 1 . . . . . 61 THR N . 50195 1 181 . 1 . 1 84 84 LEU H H 1 8.08661 0.02 . 1 . . . . . 63 LEU H . 50195 1 182 . 1 . 1 84 84 LEU CA C 13 53.08 0.3 . 1 . . . . . 63 LEU CA . 50195 1 183 . 1 . 1 84 84 LEU CB C 13 38.66 0.3 . 1 . . . . . 63 LEU CB . 50195 1 184 . 1 . 1 84 84 LEU N N 15 123.81308 0.3 . 1 . . . . . 63 LEU N . 50195 1 185 . 1 . 1 85 85 GLU H H 1 8.234 0.02 . 1 . . . . . 64 GLU H . 50195 1 186 . 1 . 1 85 85 GLU CA C 13 54.5 0.3 . 1 . . . . . 64 GLU CA . 50195 1 187 . 1 . 1 85 85 GLU CB C 13 26.9 0.3 . 1 . . . . . 64 GLU CB . 50195 1 188 . 1 . 1 85 85 GLU N N 15 121.095 0.3 . 1 . . . . . 64 GLU N . 50195 1 189 . 1 . 1 86 86 LYS H H 1 8.039 0.02 . 1 . . . . . 65 LYS H . 50195 1 190 . 1 . 1 86 86 LYS CA C 13 54.96 0.3 . 1 . . . . . 65 LYS CA . 50195 1 191 . 1 . 1 86 86 LYS CB C 13 29.29 0.3 . 1 . . . . . 65 LYS CB . 50195 1 192 . 1 . 1 86 86 LYS N N 15 120.596 0.3 . 1 . . . . . 65 LYS N . 50195 1 193 . 1 . 1 87 87 ASP H H 1 8.15035 0.02 . 1 . . . . . 66 ASP H . 50195 1 194 . 1 . 1 87 87 ASP CA C 13 53.22 0.3 . 1 . . . . . 66 ASP CA . 50195 1 195 . 1 . 1 87 87 ASP CB C 13 38.01 0.3 . 1 . . . . . 66 ASP CB . 50195 1 196 . 1 . 1 87 87 ASP N N 15 121.8421 0.3 . 1 . . . . . 66 ASP N 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